В процессе связывания избытков углерода в атмосфере растения заметно уступают почвенным бактериями, которые способны делать это в 20 раз быстрее. Фермент, управляющий ингредиентами такой реакции, стал объектом активных исследований ученых по всему миру, сообщает портал Eurekalert. Перевод основных положений публикации представлен изданием discover24.ru.
Процесс, называемый связыванием углерода – превращение атмосферного углекислого газа в богатые углеродом биомолекулы – составляет смысл фотосинтеза и лежит в основе взаимосвязанной глобальной экосистемы, которая обеспечивает круговорот углерода в растениях, животных, микробах и атмосфере для поддержания жизни на Земле.
Но лидерами по связыванию углерода являются совсем не растения, как это принято считать, а почвенные бактерии. Некоторые бактериальные ферменты выполняют ключевой этап фиксации углерода в 20 раз быстрее, чем ферменты растений, и выяснение того, как они это делают, может помочь ученым разработать формы искусственного фотосинтеза для преобразования парниковых газов в топливо, удобрения, антибиотики и другие продукты.
Группа исследователей Национальной ускорительной лаборатории SLAC Стэнфордского университета в США, Института наземной микробиологии им. Макса Планка в Германии, Объединенного института генома (JGI) и Университета Консепсьон в Чили открыли механизмы действий бактериального фермента.
Они обнаружили, что вместо того, чтобы захватывать молекулы углекислого газа и присоединять их к биомолекулам по одной, этот фермент состоит из пар молекул, которые работают синхронно, как руки жонглера, который одновременно подбрасывает и ловит предметы. Один член каждой пары ферментов широко раскрывается, чтобы уловить набор ингредиентов реакции, в то время как другой закрывается, давая захваченным ингредиентам выполнить реакцию связывания углерода. Затем они меняются ролями в непрерывном цикле.
Команда ученых также обнаружила, что вращательное движение помогает перемещать ингредиенты и готовые продукты в место реакции и из него.
Соичи Вакацуки, профессор SLAC и один из старших руководителей исследования, отметил: «Некоторые ферменты этого семейства действуют медленно, но очень специфическим образом, производя только один продукт. Другие намного быстрее и могут создавать химические строительные блоки для различных типов продуктов. Теперь, когда мы знаем механизм, мы можем создавать ферменты, которые сочетают в себе лучшие черты обоих подходов».
Фермент, который исследовала команда, является частью семейства эноил-КоА-карбоксилаз/редуктаз, или ECR. Он происходит от почвенных бактерий под названием Kitasatospora setae, которые в дополнение к своим способностям связывать углерод также могут производить антибиотики. Это семейство ферментов ранее начали изучать исследовательская группа Тобиаса Эрба из Института Макса Планка и Ясуо Йошикуни из JGI, работая над созданием биореакторов для искусственного фотосинтеза и преобразования углекислого газа (CO2) из атмосферы во всевозможные продукты.
По словам Эрба, этап естественного фотосинтеза, который фиксирует СО 2 из воздуха, основанный на ферменте Rubisco , является узким местом, тормозящим всю цепочку фотосинтетических реакций. Таким образом, использование быстрых ферментов ECR для выполнения этого шага и разработка их так, чтобы они работали еще быстрее, может значительно повысить эффективность.
«Мы не пытаемся сделать точную копию фотосинтеза, а стремимся разработать гораздо более эффективный процесс. Этот «фотосинтез 2.0» может иметь место в живых или синтетических системах, таких как искусственные хлоропласты – капли воды, взвешенные в масле», – пояснил Эрб.
Вакацуки и его группа сделала образцы фермента ECR и кристаллизовала их для исследования с помощью рентгеновских лучей на источнике фотонов в Аргоннской национальной лаборатории Министерства энергетики США. Рентгеновские снимки выявили молекулярную структуру фермента – расположение его атомных каркасов – как в отдельности, так и при присоединении к небольшой молекуле-помощнику, облегчающей его работу.
Дальнейшие рентгеновские исследования в Стэнфордском источнике синхротронного излучения (SSRL) показали, как структура фермента смещалась, когда он прикреплялся к субстрату – своего рода молекулярному «рабочему столу», который собирает ингредиенты для реакции связывания углерода и подстегивает реакцию.
Наконец, группа исследователей из SLAC провела более подробные исследования фермента и его субстрата на японском рентгеновском лазере на свободных электронах SACLA. Выбор этого лазера был важен, потому что он позволил изучить поведение фермента при комнатной температуре (его естественной среде) почти без радиационного повреждения.
Тем временем группа Эрба в Германии и группа доцента Эстебана Фёрингера-Мартинеса из Университета Консепсьон в Чили провели подробные биохимические исследования и обширное динамическое моделирование, чтобы разобраться в структурных данных, собранных Вакацуки и его командой.
Выявилось, что семейство ферментов ECR также включает более универсальную ветвь, которая может взаимодействовать со многими различными видами биомолекул для получения различных продуктов. На данный момент в ходе экспериментов были получены статические снимки фермента, ингредиентов реакции и конечных продуктов в различных конфигурациях.
По словам Вакацуки, дальнейшая задача заключается в том, чтобы объединить все ингредиенты, когда они попадают на путь рентгеновского лазерного луча, для наблюдения за реакцией в реальном времени. Попытка сделать это ранее в SACLA не сработала. Грядущее высокоэнергетическое обновление оборудования SLAC, вероятно, решит эту проблему, поскольку импульсы будут поступать гораздо чаще – миллион раз в секунду, и можно индивидуально настроить силу рентгеновского лазера для каждого образца.